来自美国圣地亚哥州立大学的化学家JeffreyGustafson领导的研究团队，从化学的角度提出了一个提高蛋白激酶抑制剂特异性、降低其副作用的机制，并和他的研究团队初步验证了这一设想，为进一步提高这一类药物的有效性铺就了新的道路。
说起来这种机理的核心思想就是我们化学家所熟知的分子手性，更准确的说，叫做“旋转对映异构”（atropisomerism）。这种旋转对映异构体具有完全相同的化学式，甚至其各个原子是通过相同的化学键连接在一起。其中的差别只是在于其在空间的不同相对位置而互成镜像。旋转对映异构是手性的一种形式，其产生的空间排列具有可旋转的键，被称为手性的轴线。从结构上看，如同一个刚性棒拴在一起的两片不相同的雪花。如果连接在这个轴线两端的基团可以自由旋转的话，这就意味着在任何给定的时间，同样的分子可能存在两个不同的结构。许多激酶抑制剂正好具有手性的自由旋转轴。对于蛋白激酶抑制剂分子来说，这两种不同的分子“瞬间结构”，可能对不同的目标激酶起作用。因为在一个给定的时间无法控制这种药物分子的具体手性，就可能会产生意想不到的分子作用后果，而这正是产生药物副作用的一个重要原因。而且在药物研发过程中，也很难确定到底是该分子的哪种手性构型能作用于正确的激酶靶标。
正是这个思路，让作为化学家的Gustafson找到了一种降低激酶抑制剂副作用的方法。Gustafson曾在耶鲁大学取得有机化学博士学位，还留在耶鲁完成了博士后训练。他扎实的有机化学功底，使其发现了这个问题，并提出了利用分子手性控制来限制蛋白激酶抑制剂副作用的机制。
“我认为这个（手性的问题）在这个领域里真的是认识不足，”Gustafson说。“这个领域需要一些新的策略来清除这些副作用。”
在最近的《Angew.Chem.Int.Ed.》杂志上，Gustafson及其团队发表了他们的研究论文，报告他们合成了一种针对酪氨酸激酶的抑制剂化合物。这些化合物是在目前已知的酪氨酸激酶抑制剂分子结构基础上，增加了一个氯原子，以有效地阻止相关基团绕着手性轴的旋转，就可以锁定分子的手性要么是右旋，要么是左旋。
研究人员测试了这类修饰后的药物分子，并与未修饰的药物分子进行比较。他们发现不同手性的激酶抑制剂确实有明显不同的效果。未修饰的化合物像霰弹枪一样“一打一大片”，抑制了多种激酶。但锁定的右旋和左旋构型的分子具有更好的选择性，而且抑制的对象也有差别。
“（这些分子）只需要锁定成一种或另一种旋转对映异构体的构型，它们不但更有选择性，而且可以抑制不同的激酶，”Gustafson解释说。
如果制药商将这一技术引入他们的早期药物发现过程，他说，这将有助于确定哪些旋转对映异构体真正作用于既定的靶标激酶，减少产生副作用的可能性，并帮助其药物通过严格的监管程序并使患者获益。
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